الذكاء الاصطناعي
ثورة علمية في الطب العصبي أداة ذكاء اصطناعي تكشف أسرار البروتينات المسببة لأمراض الدماغ
في دراسة حديثة عن الطب العصبي نُشرت في مجلة Proceedings of the National Academy of Science بتاريخ 15 أبريل 2025، كشف فريق بحثي عن أداة ذكاء اصطناعي متقدمة تُدعى RibbonFold، تسهم في فهم كيفية تشوه البروتينات المرتبطة بالأمراض العصبية، مثل الزهايمر وباركنسون، وتحولها إلى تراكيب ضارة داخل الدماغ.
ثورة علمية في الطب العصبي أداة ذكاء اصطناعي تكشف أسرار البروتينات المسببة لأمراض الدماغ
ثورة علمية في الطب العصبي أداة ذكاء اصطناعي تكشف أسرار البروتينات المسببة لأمراض الدماغ
قاد الدراسة كل من مينغشن تشن من مختبر Changping، وبيتر وولينز من جامعة رايس، حيث جرى تطوير أداة RibbonFold بناءً على خوارزميات حسابية متقدمة. وتُركز الأداة على التنبؤ ببُنى ألياف الأميلويد، وهي ألياف بروتينية طويلة تترسب في أدمغة المرضى وتُعد من العلامات المميزة للأمراض العصبية.
ما يميز RibbonFold عن الأدوات السابقة، مثل AlphaFold، هو قدرتها على تحليل البروتينات المطوية بشكل غير سليم، مما يعطي نظرة أكثر دقة على البُنى المرضية.
نتائج دقيقة تتفوق على الأدوات السابقة
تم تدريب النموذج الخاص بـ RibbonFold باستخدام بيانات بنيوية معروفة، ثم اختُبر على هياكل غير مدرجة ضمن التدريب. وأظهرت النتائج تفوقًا ملحوظًا للأداة في الكشف عن تفاصيل دقيقة حول كيفية تشكل الأميلويد وتطوره داخل الجسم.
وأشار وولينز إلى أن الألياف البروتينية تمر بتحولات هيكلية، تبدأ ببنية معينة وتتحول لاحقًا إلى أشكال أكثر صلابة، وهو ما يفسر ظهور أعراض الأمراض العصبية في مراحل متأخرة.
تحولات بروتينية تفسر تطور الأعراض المرضية
تُظهر الدراسة أن البروتينات المطوية بشكل غير سليم يمكن أن تأخذ العديد من الأشكال، لكن الأشكال الأكثر استقرارًا والتي يصعب إذابتها هي التي تظل وتسبب المرض مع مرور الوقت. وهذا ما يجعل الأداة ذات أهمية كبرى في الكشف المبكر وفهم آليات تطور الأمراض العصبية.
أمل جديد في تصميم علاجات أكثر دقة
تفتح أداة RibbonFold آفاقًا واعدة في مجال تطوير الأدوية، حيث تمكّن الباحثين من استهداف البُنى الأكثر ارتباطًا بالمرض بدقة غير مسبوقة، ما قد يُحدث تحولًا جذريًا في العلاج.
كما تسلط الدراسة الضوء على إمكانية استخدام هذه المعرفة في تطوير مواد حيوية صناعية قائمة على آلية التجميع الذاتي للبروتينات، إضافة إلى إسهامها في حل لغز بيولوجي طالما حيّر العلماء: كيف يمكن لبروتينات متطابقة أن تتخذ أشكالًا مختلفة مسببة لأمراض متنوعة؟
خطوة حاسمة في التصدي للأمراض العصبية
أكد وولينز في ختام الدراسة:
“إن القدرة على التنبؤ بتعدد أشكال ألياف الأميلويد قد تكون النقطة المفصلية في منع تشكل التجمعات البروتينية الضارة، وهو أمر حاسم في مواجهة التحديات الصحية العصبية على مستوى العالم”.